October 27, 2016
Laporan Praktikum Hari/Tanggal : Kamis/17 Maret 2016
Biokimia Umum Waktu : 15.00-18.00 WIB
PJP : Syaefudin, SSi, MSi
Asisten : Kartika Anggraeni
M Fakhri R
Listia Vidyawati
Rizki Rinda
PROTEIN II
Kelompok
1
Ita Lestari Telaumbanua B04140189
Fathan Abdul
Aziz B04150059
Faza Adriani
Nurfazri B04150153
FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN
INSTITUT PERTANIAN BOGOR
2016
PENDAHULUAN
Istilah protein pertama kali
dikemukakan oleh pakar kimia Belanda, G J Mulder tahun 1939, istilah ini berasal dari bahasa Yunani,
‘proteios’ yaitu “yang pertama” atau
“yang paling utama” (Sumardjo 2009). Protein merupakan sumber sejumlah asam
amino yang mengandung unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat.
Molekul protein juga mengandung fosfor dan belerang (Husni et al. 2008).
Jika dua asam amino saling
berikatan melalui ikatan peptida, maka akan terbentuk dipeptida. Polipeptida
mengandung sepuluh atau lebih asam amino yang saling berikatan melalui ikatan
peptida. Protein mengandung lebih dari 50 asam amino yang saling berikatan
melalui ikatan peptida, tetapi sebagian besar protein mengandung beribu-ribu
asam amino karena merupakan makromolekul. Setiap protein memiliki jumlah dan
urutan asam amino yang spesifik. Perubahan posisi asam amino dalam rantai akan
menghasilkan protein baru dengan struktur fungsi yang berbeda (James et al. 2008).
Protein merupakan mempunyai
bermacam-macam fungsi. Fungsi protein antara lain yaitu, sebagai katalisator
reaksi-reaksi biokimia dalam sel, selain itu sebagai pengangkut molekul-molekul
kecil dan ion. Protein juga berperan di dalam sistem pergerakan yang
terkoordinasi. Fungsi protein yang lainnya yaitu sebagai komponen sistem
kekebalan tubuh dan sebagai pengatur ekspresi genetik. Impuls syaraf diteruskan
oleh protein, selain itu protein berperan sebagai komponen pendukung kekuatan
regang pada kulit dan tulang (Yuwono 2005).
Protein memiliki berbagai macam
sifat. Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai muatan
positif dan negatif. Protein mempunyai titik isoelektrik. Titik isoelektrik
mempunyai arti penting karena berhubungan erat dengan sifat fisik dan sifat
kimia. Pada pH di atas isoelektrik protein bermuatan negatif, sedangkan di
bawah titik isoelektrik protein bermuatan positif. Protein juga dapat
terdenaturasi. Denaturasi merupakan perubahan konformasi alamiah menjadi suatu
konformasi yang tidak menentu. Proses denaturasi ini dapat berlangsung secara
reversibel maupun ireversibel. Pada umumnya penggumpalan protein didahului oleh
proses denaturasi yang berlangsung baik pada titik isoelektrik protein
tersebut. Denaturasi dapat terjadi karena pengaruh pH, gerakan mekanik, adanya
alkohol, aseton, eter, dan detergen. Sifat lainnya yaitu larutan protein dalam
air memiliki viskositas atau kekentalan yang relatif lebih besar daripada
viskositas air sebagai pelarutnya. Viskositas larutan protein tergantung pada
jenis protein, bentuk molekul, kemolaran dan suhu larutan (Marzuki et al. 2010).
Struktur dasar protein dibedakan
menjadi empat tingkat yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur
tersier, dan struktur kuartener. Struktur primer menunjukan jumlah, jenis, dan
urutan asam amino dalam molekul protein. Struktur sekunder terdiri atas
struktur heliks dan struktur lembaran berlipat. Jika ikatan hidrogen terbentuk
antara gugus-gugus yang terdapat dalam satu rantai peptida, maka terbentuk
struktur heliks. Jika ikatan hidrogen terbentuk antara dua rantai polipeptida
atau lebih, maka terbentuk struktur lembaran berlipat. Struktur tersier
menunjukan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau gulungan untuk
membentuk struktur yang lebih kompleks. Struktur ini dimantapkan oleh adanya
beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk protein.
Struktur kuartener menunjukan derajat persekutuan unit-unit protein (Marzuki et al. 2010).
Melalui proses transminase, hepar
dapat menghasilkan asam amino. Hanya hepar yang dapat menghasilkan albumin
(Barandero 2008). Albumin adalah protein plasma kecil yang dihasilkan oleh
hepar yang bekerja secara osmotik untuk membantu menahan volume intravaskular
di dalam ruang vaskular (Horne 2001). Albumin merupakan protein plasma utama
yang bertanggung jawab untuk mempertahankan tekanan osmotik dalam plasma.
Tekanan osmotik yang disebabkan oleh protein plasma relatif konstan sepanjang
kapiler (James et al. 2008).
Praktikum protein bertujuan
menunjukan sifat dan struktur asam amino dan protein melalui uji-uji
kualitatif. Parktikum ini juga bertujuan mempelajari beberapa reaksi uji
terhadap asam amino dan protein. Struktur dan sifat protein serta asam amino dilihat
melalui reaksinya dengan beberapa reagen.
METODE
Waktu dan Tempat Praktikum
Praktikum mata kuliah biokimia berjudul Protein.
Pratikum ini dilakukan pada hari kamis tanggal 17 Maret 2016. Praktikum
bertempat di Laboratorium Pendidikan Departemen Biokimia Fakultas Matematika
dan Ilmu Pengetahuan Alam Institut Pertanian Bogor.
Bahan dan Alat
Alat yang digunakan dalam
kegiatan praktikum kali ini adalah tabung reaksi, rak tabung
reaksi, pipet tetes, pipet volumetrik, pengaduk, penjepit tabung reaksi, kertas
saring, dan penangas air. Bahan yang digunakan antara lain, albumin,
HgCl2 2%, larutan Pb- Asetat 5%, larutan AgNO35%, larutan (NH4)2SO4, air,
pereaksi biuret, larutan asam asetat 1M, HCL 0.1 M, NaOH 0.1 M, buffer asetat
pH 4.7, dan etanol 95%.
Prosedur Percobaan
Pengendapan
protein oleh logam, ke dalam 3 ml albumin
ditambahkan 3 tetes larutan HgCl2 5%. Percobaan diulangi dengan larutan
Pb-asetat 5% dan AgNO3 5%. Setelah penambahan tersebut diamati apakah
terbentuk endapan.
Pengendapan
protein oleh garam, mula-mula 5
mL larutan protein
(albumin) dijenuhkan dengan (NH4)2SO4 yang
ditambahkan sedikit demi sedikit. Larutan kemudian disaring ketika telah
mencapai titik jenuh dengan kertas saring. Kelarutannya diuji dengan
air, endapannya diuji dengan pereaksi Biuret, filtrat diuji dengan peraksi
Biuret.
Uji
koagulasi (Pengaruh suhu) dilakukan dengan dimasukannya 5
ml larutan protein ke dalam tabung reaksi. Tabung dididihkan dalam
penangas selama 5 menit. Endapan diambil oleh batang pengaduk, kelarutan
endapan diuji dengan air, dan endapan diuji dengan pereaksi Biuret.
Pengendapan
protein oleh alkohol, tabung reaksi pertama diisi
larutan albumin 2 ml dan etanol 95% sebanyak 1 ml. Pada tabung reaksi dua diisi
dengan 2 ml albumin ditambah dengan Etanol 95% sebanyak 2 ml. Pada tabung
tiga diisi 2 ml albumin dan etanol 95% sebanyak 3 ml. Setelah itu diamati dan
dibandingkan hasil reaksinya.
Denaturasi
protein (pengaruh pH), tiga tabung reaksi
masing-masing diisi dengan 1 ml larutan albumin, di mana masing-masing
tabung pada tabung pertama ditambah dengan 1 ml HCl 0.1 M, pada tabung II
ditambah dengan 1 ml NaOH 0.1M , dan pada tabung III ditambah dengan bufer
asetat pH 4.7 sebanyak 1
ml, setelah itu vortex masing-masing campuran hingga homogen kemudian hasil
reaksinya diamati kembali.
HASIL
DAN PEMBAHASAN
Garam logam
berat dapat membuat protein terdenaturasi, seperti halnya asam dan basa. Garam
logam berat adalah garam yang mengandung logam dengan berat atom yang besar,
seperti Hg2+, Pb2+, dan Ag+. Reaksi yang
terjadi antara logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam
yang tidak larut (Prasad
2010).
Ion-ion yang dapat membentuk
endapan logam dengan protein antara lain adalah Ag+, Ca++, Zn++, Hg++,
Fe++, Cu++, Co++, Mn++ dan Pb++. Selain gugus ±COOH dan gugus ±NH2,
gugus ±R pada molekul asam amino tertentu dapat pula mengadakan reaksi
dengan ion atau senyawa lain. Gugus sulfihidril (-SH) pada molekul sistein
akan bereaksi dengan ion Ag+ atau Hg++.
Pada pengendapan protein dengan
pengendapan logam, melalui penambahan HgCl2, Pb-asetat dan AgNO3 ke dalam
larutan albumin menyebabkan terjadinya reaksi sehingga larutan yang sebelumnya
jernih berubah menjadi keruh dan terdapat endapan. Penambahan HgCl2, Pb-asetat
dan AgNO3 ini karena diketahui bahwa protein mampu menawarkan racun sebab
asam amino yang merupakan penyusun suatu protein dapat mengikat logam seperti
Hg (merkuri klorida) dan Pb (timbal asetat)dan Ag, racun atau logam yang
terikat dalam reaksi ini ditandai dengan adanya endapan putih. Pada saat
ditambahkan ke dalam protein, HgCl2, Pb-asetat dan AgNO3 akan terionisasi
dalam bentuk Hg2+, PbSO4 dan Ag2+ sehingga dapat menghasilkan
endapan. Ikatan yang amat kuat dari reaksi protein yang ditambahkan dengan
HgCl2, Pb-asetat dan AgNO3 akan memutuskan ikatan jembatan garam, sehingga akan
terjadi denaturasi, secara bersama gugus –COOH dan gugus –NH2 yang terdapat
pada protein dapat bereaksi dengan ion logam berat dan dapat membentuk senyawa
kelat.
Tabel 1 Pengaruh
logam terhadap pengendapan albumin
Logam
|
Hasil
|
Gambar
|
AgNO3
5%
Pb-asetat
5%
HgCl2
2%
|
+++
+
++
|
Keterangan
: + = ada endapan sedikit
++ =
ada endapan sedang
+++ =
ada endapan banyak
Pada percobaan ini hasil yang
didapatkan sesuai dengan literatur, karena menurut deret volta urutan
kereaktifan dari logam-logam tersebut adalah Pb, Hg, dan Ag. Menyebabkan Pb
lebih sedikit menimbulkan endapan, Hg terdapat endapan yang sedang, dan Ag
terdapat paling banyak endapan. Protein terdapat diberbagai makhluk hidup yang
memiliki berbagai manfaat, didalam sapi banyak sekali kandungan protein seperti
insulin, Ribonuklease dan Kimotripsinogen yang terdapat di dapalm pankreas
sapi. terdapatnya kandungan
protein-protein tersebut dalam pankreas sapi dapat di uji menggunakan
Uji protein menggunakan pengendapan logam.
Kelarutan
protein akan berkurang bila kedalam larutan protein ditambahkan garam-garam
anorganik. Pengendapan terus terjadi karena kemampuan ion garam untuk menghidrasi,
sehingga terjadi kompetisi antara garam anorganik dengan molekul protein untuk
mengikat air. Karena garam anorganik lebih menarik air maka jumlah air yang
tersedia untuk molekul protein akan berkurang.
Tabel 2 Pengaruh
garam terhadap endapan albumin
Uji
|
Hasil
|
Gambar
|
Endapan larutan biuret
|
+
|
|
Filtrat biuret
|
-
|
Keterangan
: + = ada protein
- = tidak ada protein
Proses salting-in merupakan suatu proses pengendapan protein
dengan cara penambahan garam. Pada konsentrasi garam yang
rendah, kelarutan protein bertambah sedikit. Penambahan kelarutan protein ini
disebut dengan salting-in. Cara ini
dilakukan berdasarkan pengaruh yang berbeda-beda dari penambahan garam tersebut
pada kelarutan beberapa protein globular dan tidak dipengaruhi oleh sifat garam
netral, konsentrasi, dan jumlah muatan pada tiap ion dalam larutan. Efek
salting-in disebabkan oleh perubahan kecenderungan berdisosiasi gugus-gugus
dalam protein (Prasad 2010).
Salting-out terjadi bila konsentrasi garam netral
yang ditambahkan tersebut dinaikkan terus, maka kelarutan protein menjadi
berkurang sampai pada konsentrasi garam yang sangat tinggi menyebabkan protein
akan mengendap. Cara salting-in dan salting-out ini dapat dipkai untuk
pemisahan protein dalam campuran karena tiap jenis protein mempunyai respons
yang berbeda-beda terhadap konsentrasi garam netral
(Belitz
et al. 2009).
Pada uji biuret, albumin berubah warna menjadi ungu.
Hal ini menunjukan bahwa albumin termasuk kedalam golongan protein. Perubahan
warna tersebut terjadi karena adanya ikatan peptida. Pengujian biuret pada
filtrat menunjukan bahwa filtrat tidak mengandung protein karena tidak berubah
warna menjadi ungu. Pada endapan terlihat perubahan warna menjadi ungu, hal
tersebut menunjukan adanya protein pada endapan.
Suhu dapat menyebabkan denaturasi
pada protein. Panas yang berlebih dapat merangsang rantai polipeptida
sedemikian rupa sehingga cukup untuk mengatasi interaksi lemah yang
menstabilkan konformasi tersebut. Suhu tinggi akan mendenaturasi suatu protein,
menyebabkan kehilangan konformasi dan juga kemampuannya untuk berfungsi
(Campbell et al. 2002).
Koagulasi adalah keadaan dimana
protein tidak lagi terdispersi sebagai suatu koloid karena unit ikatan yang
terbentuk cukup banyak. Koagulasi juga dapat diartikan sebagai kerusakan
protein yang terjadi akibat pemanasan dan terjadi adanya penggumpalan serta pengerasan
pada protein karena menyerap air pada proses tersebut. Protein akan mengalami
koagulasi apabila dipanaskan pada suhu
50o atau lebih. Koagulasi hanya terjadi jika protein berada pada
titik isolelektriknya. (Makfoeld 2008).
Tabel
3 Uji koagulasi (pengaruh suhu)
Uji
|
Hasil
|
Gambar
|
Endapan
|
||
Kelarutan
|
||
Biuret
|
+
|
|
Filtrat
|
||
Kelarutan
|
||
Biuret
|
+
|
Keterangan
: +
= ada protein
- = tidak ada protein
Pada uji koagulasi yang
dipengaruhi oleh suhu, hasil yang didapatkan adalah positif. Endapan dan
filtrat menunjukan positif mengandung protein. Hal ini dapat ditunjukan dengan
adanya endapan berwarna violet setelah filtrat dan endapan ditetesi biuret.
Tabel
4 Pengaruh alkohol terhadap pengendapan protein
Tabung
|
Hasil
|
Gambar
|
1
2
3
|
-
-
-
|
Keterangan
: + = ada endapan sedikit
++ =
ada endapan sedang
+++ = ada endapan banyak
- =
tidak ada endapan
Protein dapat diendapkan dengan penambahan alkohol.
Pelarut organik akan mengurangi konstanta dielektrika dari air, sehingga
kelarutan protein berkurang, dan juga karena alkohol akan berkompetisi terhadap
air. Pengendapan protein dengan alkohol
adalah kompetisi pembentukan ikatan antara protein-air dengan alkohol-air.
Alkohol dapat mengendapkan protein karena gugus fungsional dari alkohol lebih
kuat mengikat air melalui pembentukan ikatan hidrogen dibandingkan dengan
molekul protein sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. Alkohol juga
mampu merusak ikatan hidrogen di antara gugus amida yang terdapat dalam
struktur sekunder protein sehingga protein kehilangan air (terhidratasi) dan
akhirnya mengendap. Semakin banyak kandungan alkohol didalam larutan, akan
semakin banyak protein yang mengendap karena kebanyakan air telah di ikat oleh
alkohol.
Pada
percobaan yang dilakukan tidak sesuai dengan literatur. Tidak ada endapan yang
terbentuk pada semua tabung. Pada tabung pertama dengan kandungan alkohol
(etanol 95%) sebanyak 1 ml dan larutan albumin 2 ml, didapatkan larutan sangat
keruh. Tabung kedua dengan kandungan alkohol (etanol 95%) sebanyak 2 ml dan
larutan albumin 2 ml, kekeruhan larutan yang dihasilkan sedang. Pada tabung
ketiga dengan kandungan alkohol sebanyak 3 ml dan larutan albumin 2 ml, hasil
yang didapatkan air tidak terlalu keruh dan hanya sedikit menghasilkan endapan.
Seharusnya endapan yang dihasilkan banyak, kebanyakan protein di dalam larutan
mengendap karena air telah diikat oleh alkohol sehingga protein susah berikatan
dengan air, hal ini menyebabkan air terlihat keruh oleh endapan dari protein.
Perbedaan hasil yang didapatkan ini disebabkan oleh kesalahan pada etanol yang
digunakan. Kemungkinan etanol tersebut sudah tercampur dengan larutan lain.
Kesalahan lainnya yaitu etanol yang diambil sudah berupa endapan karena diambil
dari dasar botol.
Tabel 5 Pengaruh pH
pH
|
Hasil
|
Gambar
|
Asam (HCl)
|
++
|
|
Buffer asetat
|
+++
|
|
NaoH
|
+
|
Keterangan:
+++ = denaturasi tinggi
++ = denaturasi sedang
+ = denaturasi kurang
Berbagai
protein globular mempunyai daya kelarutan yang berbeda dalam air. Variabel yang
mempengaruhi kelarutan ini adalah pH, kekuatan ion, sifat dielektrik pelarut,
dan temperatur. Pemusahan protein dari campuran dengan pengaturan pH didasarkan
pada harga pH isoelektrik yang berbeda-beda untuk tiap macam protein. Pada umumnya
molekul protein mempunyai daya kelarutan minimum pada pH isoelektriknya. Pada
pH isoelektriknya beberapa protein akan mengendap dari larutan, sehingga dengan
cara pengaturan pH larutan, masing-masing protein dalam campuran dapat
dipisahkan satu dari yang lainnya dengan teknik yang disebut pengendapan
isoelektrik (Patong 2012).
Titik
isoelektrik adalah pH pada saat terjadi kesetimbangan yang tepat dari muatan
positif secara negatif pada asam amino pada protein (Day dan Underwood 2002).
Titik isoelektrik suatu protein juga dapat didefinisikan pH dimana muatan
molekul protein itu nol. Pada pH ini protein itu tidak bergerak (Sudjadi 2008).
Pada pH di atas isoelektrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bawah titik
isoelektrik protein bermuatan positif (Marzuki et al. 2010).
Denaturasi merupakan perubahan
konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak menentu. Proses
denaturasi ini dapat berlangsung secara reversibel maupun ireversibel. Pada
umumnya penggumpalan protein didahului oleh proses denaturasi yang berlangsung
baik pada titik isoelektrik protein tersebut. Pada denaturasi protein, ikatan
peptida tidak mengalami kerusakan. Denaturasi dapat terjadi karena pengaruh pH,
gerakan mekanik, adanya alkohol, aseton, eter, dan detergen (Marzuki et al. 2010).
Denaturasi dapat mengubah sifat
protein. Perubahan sifat ini tidak seidentik menurut jenis proteinnya. Contoh
dari perubahan sifat tersebut yaitu aktivitasnya sebagai enzim atau hormon
berkurang, kelarutannya dalam garam atau asam encer berkurang, kemampuannya
membentuk kristal berkurang, dan stabilitasnya menurun sehingga menggumpal.
Produk denaturasi disebut dengan protein terkoagulasi yang tidak larut dalam
air tetapi larut dalam larutan basa kuat dan asam mineral kuat karena
terhidrolisis menjadi bagian-bagian yang lebih sederhana (Sumardjo 2009).
Berdasarkan hasil pengamatan
pengaruh pH yang paling terdenaturasi adalah larutan campuran protein (albumin)
dengan buffer asetat. Larutan protein yang mengalami denaturasi sedang
adalah campuran protein (albumin) dengan
asam (HCl), sedangkan larutan yang kurang terdenaturasi adalah campuran protein
(albumin) dengan NaoH.
Terdapat beberapa faktor yang mempengaruhi pengendapan protein. Pertama
yaitu temperatur. Kelarutan semakin meningkat
dengan naiknya suhu,jadi dengan meningkatnya suhu maka pembentukkan endapan
akan berkurang disebabkan banyak endapan yang berada pada larutannya. Kedua
sifat alami pelarut. Garam anorganik mudah larut dalam air dibandingkan dengan
pelarut organik seperti alkohol atau asam asetat.Perbedaan kelarutan suatu zat
dalam pelarut organik dapat dipergunakan untuk memisahkan campuran antara dua
zat.Setiap pelarut memiliki kapasitas yang bebeda dalam melarutkan suatu
zat,begitu juga dengan zat yang berbeda memiliki kelarutan yang bebeda pada
pelarut tertentu. Ketiga adalahPengaruh ion sejenis. Kelarutan endapan akan
berkurang jika dilarutkan dalam larutan yang mengandung ion sejenis
dibandingkan dalam air saja.Faktor lainnya yaitu pH. Kelarutan endapan garam
yang mengandung anion dari asam lemah dipengaruhi oleh pH, hal ini disebabkan
karena penggabungan proton dengan anion endapannya.Misalnya endapan AgI akan
semakin larut dengan adanya kenaikan pH disebabkan H+ akan bergabung dengan I-
membentuk HI. Pengaruh hidrolisis juga dapat menjadi salah satu faktor
pengendapan protein. Jika garam dari asam lemah dilarutkan dalam air maka akan
dihasilkan perubahan konsentrasi H+,dimana hal ini akan menyebabkan kation
garam tersebut mengalami hidrolisis dan hal ini akan meningkatkan kelarutan garam
tersebut. Faktor lainnya yaitu pengaruh ion kompleks. Kelarutan garam yang
tidak mudah larut akan semakin meningkat dengan adanya pembentukkan kompleks
antara ligan dengan kation garam tersebut.Sebagai contoh,AgCl akan naik
kelarutannya jika ditambahkan larutan NH3,hal ini disebabkan karena
terbentuknya kompleks Ag(NH3)2Cl (Astawan dan Aviana 2003).
Melalui proses transminase, hepar
dapat menghasilkan asam amino. Hanya hepar yang dapat menghasilkan albumin
(Barandero 2008). Albumin adalah protein plasma kecil yang dihasilkan oleh
hepar yang bekerja secara osmotik untuk membantu menahan volume intravaskular
di dalam ruang vaskular (Horne 2001). Albumin merupakan protein plasma utama
yang bertanggung jawab untuk mempertahankan tekanan osmotik dalam plasma.
Tekanan osmotik yang disebabkan oleh protein plasma relatif konstan sepanjang
kapiler (James et al. 2008).
Uji protein dapat digunakan dalam
bidang veteriner. Uji ini dapat digunakan dalam memeriksa kandungan yang
terdapat di dalam urin. Uji protein biasa digunakan untuk memeriksa ada atau
tidaknya protein di dalam urin (Ochei dan Kolhatkar 2000).
SIMPULAN
Simpulan
Hasil percobaan menunjukkan bahwa protein dapat diendapkan oleh logam,
garam, asam asetat, dan bufer asetat pH 4.70. Percobaan pengendapan protein
oleh logam menunjukkan bahwa AgNO3 merupakan pengendap protein yang
paling baik. Percobaan pengendapan protein oleh garam menunjukkan bahwa endapan
yang terbentuk larut dalam air, dan endapan tersebut mengandung protein
(positif uji Millon) sedangkan filtratnya tidak lagi mengandung protein
(negatif uji Biuret). Percobaan uji koagulasi protein menunjukkan bahwa endapan
yang terbentuk tidak larut dalam air dan endapan tersebut mengadung protein
(positif uji Millon). Percobaan pengendapan protein oleh alkohol menunjukkan
bahwa bufer asetat pH 4.70 dapat mengendapkan protein, karena penambahan asam
dan basa dapat meningkatkan kelarutan. Percobaan denaturasi protein menunjukkan
bahwa penambahan bufer asetat pH 4.70 bertujuan untuk mencapai titik isolistrik
sehingga larutan protein akan lebih cepat mengendap.
DAFTAR PUSTAKA
Astawan M, Aviana T. 2003.
Pengaruh jenis larutan peredam serta metode pengeringan terhadap sifat fisik,
kimia, dan fungsional gelatin dari kulit cucut. J Teknologi dan Industri
Pangan. 14(1): 7-13.
Barandero M, Wilfrid M, dan
Siswadi Y. 2008. Klien Gangguan Hati: Seri Asuhan Keperawatan. Jakarta (ID):
EGC.
Belitz HD, Grosch W, dan Schieberle P. 2009. Food Chemistry 4th Revised and Extended
Edition. Berlin (DE): Springer.
Campbell NA, Reece JB, dan
Mitchell LG. 2002. Biologi Edisi Kelima Jilid 1. Jakarta (ID): Erlangga.
Day RA, dan Underwood AL.
2002. Analisis Kimia Kuantitatif Edisi Keenam. Jakarta (ID): Erlangga.
Horne MM. 2001. Keseimbangan Cairan, Elektrolit, dan
Asam-Basa. Jakarta (ID): EGC.
Husni E, Samah A, dan Ariati
R. 2008. Analisa zat pengawet dan protein dalam makanan siap saji sosis. J Sains dan Teknologi Farmasi. 13(1):
1-6.
James J, Baker C, dan Swain
H. 2008. Prinsip-prinsip Sains Untuk
Keperawatan. Jakarta (ID): Erlangga.
Makfoeld D. 2008. Kamus Istilah Pangan dan Nutrisi.
Yogyakarta (ID): Kanisius.
Marzuki I, Amirullah, dan
Fitriana. 2010. Kimia dalam Keperawatan.
Takalar (ID): Pustaka As Salam.
Ochei J, dan Kolhatkar A.
2000. Medical Laboratory Science: Theory
and Practice. New Delhi (IN): Tata McGraw-Hill.
Patong AR. 2012. Biokimia Dasar. Makasar (ID): Lembah
Harapan Press.
Prasad NK. 2010. Downstream Process Technology: A New Horizon
in Biotechnology. New Delhi (IN): PHI Learning.
Sumardjo D. 2009. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah
Mahasiswa Kedokteran dan Program Strata I Fakultas Bioeksata. Jakarta (ID):
EGC.
Sudjadi. 2008. Bioteknologi Kesehatan. Yogyakarta (ID):
Kanisius.
Yuwono T. 2005. Biologi Molekular. Jakarta (ID):
Erlangga.
Posted by Unknown on October 27, 2016 - Rating: 4.5
Terimakasih telah membaca artikel LAPORAN BIOKIMIA PROTEIN 2. Anda bisa bookmark halaman ini dengan URL https://jaringanfathan.blogspot.com/2016/10/protein-2.html. Jika ingin copy paste artikel ini, jangan lupa untuk mencantumkan link sumber.
